蜘蛛如何将“丝原液”纺成自然界最强韧材料之一

《量子杂志》报道称，生物学家正从分子结构入手，厘清蜘蛛如何将丝腺中由蛋白质、水与盐组成的液态“丝原液”（silk dope）纺成强韧、柔韧的固体纤维。蜘蛛丝韧性超过防弹背心与自行车胎所用的凯夫拉，强度超过钢材，且具生物相容性，科学家希望将其用于安全带、头盔、海军材料乃至修复脑细胞的支架，但因纺丝机制尚未充分阐明，实验室仿制长期不尽如人意。圣地亚哥州立大学化学家兼光谱学家格雷戈里·霍兰德（Gregory Holland）团队近期研究描述了液态丝原液分子如何先重组成半液态液滴——凝聚体（condensates），再转变为固体丝纤维，从而在原子尺度揭示蜘蛛“丝厂”的运作。凝聚体通过液-液相分离形成，可在不锁定成固体的情况下浓缩并预组织分子；自然界亦用其组织遗传过程并制造坚韧生物材料，例如鱿鱼喙硬度梯度、贻贝黏附与沙堡虫的海洋水泥。早在1907年就发现蛛丝由后来称为spidroins的长链模块化蛋白构成；X射线显示纤维含嵌入无序基质中的β折叠片。约2000年代研究者发现溶液中spidroins具固有无序区；2007年实验室工程spidroins曾形成液态团块，2020年京都大学沼田圭司提出蛛丝经历凝聚体相。霍兰德实验室当时的研究生汉娜·约翰逊在2023–2024年对黑寡妇蜘蛛进行取丝，并结合同位素标记与核磁共振等方法，试图在原子尺度刻画凝聚体形成机制。